Blog do AA

Já não basta perguntar aonde moro quer também meu e-mail? Quer também me levar para os locais aonde eu quero ir sozinha. E ao me abraçar chega com seu suvaco e ainda manda mensagem diariamente e de madrugada para seu orkut? Fala que vai tomar uma sopa depois diz que não, só quer saber mesmo aonde vc mora? E ainda manda vc acender estrelinha no orkut, sendo que nem sabe que vc não o suporta desde a primeira impressão. Sabe o que eu acho? Sinceramente, não tem negócio. Vou escrever o que eu acho que é importante num blog.

O heme é uma molécula que aparece na digestão do carrapato arthrópode vetor de inúmeras doenças para humanos, bovinos e outros hospedeiros. O heme se liga ao ferro por uma ligação iônica e forma a grande e bem estudada hemoglobina que é alimento para o arthrópode. Neste estudo o vetor estudado é o boophilus microplus que transmite o protozoário babesia bovis. Este protozoário se assemelha muito ao protozoário agente etiológico da malária tendo sido inspirador em muitos momentos para o estudo em foco.O heme tem papel na regulação de muito genes da alimentação de sangue pelo carrapato, muitos genes já foram descritos como tendo papel oxidante e antioxidantes nas defesas que acontecem no vetor e no arthrópode no momento de infecção por vários patógenos e por simbiontes nem sempre parasitas dos carrapatos. Não há neste estudo arthrópodes estudados que sejam aposimbiontes, todos os carrapatos estudados podem no entanto apresentar parasitas ou não, foram todos recebidos da região sul do Brasil. Em foco estamos estudando arthrópodes que não transmitem babesia bovis mas que estão já causando um relativa exsaguinação nos bovinos aqui prestados ao teste. Este estudo tem por finalidade melhor evidenciar o momento de infecção do agente etiológico no arthrópode cuja idéia da tese é a de que os parasitas se aproveitam do mecanismo antioxidante natural do local de infecção no carrapato e assim carregam informação genética necessária para ultrapassar as barreiras físicas químicas e citológicas para assim serem passados para a prole de carrapatos vindouros após a alimentação e tal informação ser conservada na ovogênese, ou no mesmo indivíduo aracnídeo passar tais protozoontes para a glândula salivar do arthrópode onde entrará em contato massivamente e evolutivamente forte com substância imunossupressoras, imunomoduladoras, anestésicas, antiinflamatórias na glândula salivar, pronto para ser inoculado naturalmente com tais substâncias no hospedeiro bovino (José M.Ribeiro 1967 (…)) causando prejuízo de milhões para a pecuária brasileira. Assim sendo, visando aniquilar a alimentação do carrapato vimos que se fazia necessário diminuir a capacidade de absorção e captação de sangue pelo carrapato. Sugeriu-se a criação de uma vacina com antígeno sendo feito para imunizar o boi contra o receptor de heme específico do carrapato, que é de certa forma genérico a todos os carrapatos. Assim sendo uma vacina contra o receptor de heme do carrapato iria ser em grande maioria prejudicial a alimentação do arthrópode diminuindo sua capacidade natural de captação de heme pelas células digestivas. Este é em grande parte o objetivo natural desta tese que vêm a descrever o mecanismo de captação de heme pelo receptor de hemoglobina. O foco também fica um pouco na célula digestiva que deve ser o local onde o receptor de hemoglobina está. E as vias de produção de uma vacina na sua fase mais introdutória. Para deixar mais claro ao leitor as técnicas e práticas utilizadas neste projeto são feitas das seguintes maneiras a seguir. A busca do receptor é feita por gel de poliacrilamida. O tamanho é sugerido por dosagem de proteína. A captação de hemoglobina pelo carrapato é visualizada aqui com marcação de hemoglobina com proteína FITC. O modelo de infecção é feito com bactéria bacilo fluorescente resistente a a antibiótico crescida em meio com arabinose, modelo de maior biossegurança. A visualização da célula digestiva foram feitas por via microscopia de fluorescência. Conclusões os hemossomos já previamente descritos devem de certa forma fixar proteínas de membranas que facilitam a entrada do protozoário parasita no ambiente interorgânico do arthrópode. Sendo este o flagra principal da tese de que os hemossomos são polarizadores e geram uma ruptura celular que cede aos parasitas facilidades para adentrar os mecanismos antioxidantes, e de defesa do arthrópode na célula mais secretória ao lado, a célula basofílica.
Na hemoglobina a redução significante em afinidade de oxigênio resultando de interações entre o efetor alostérico "heterotrófico" (quím.) e hemoglobina bem ligados foi reportAdo. Para investigar este detalhe de tal efeito, em detalhe as semihemoglobinas alpha e beta, chamadas alpha(beta) heme beta (apo) e alpha (apo) beta (heme), respectivamente, onde um preparado é caracterizado com respeito ao impacto de efetores alostéricos (quím.) em ambas as conformações e propriedades de ligação. Semihemoglobinas são dímeros caracterizados por alta afinidade AO oxigênio e ausência de cooperatividade. Foi encontrado que, comparada com condições (estripadas - laboratório), semihemoglobinas responderam a efetores (inositol hexafosfato e L35) por decrescer a afinidade ao oxigênio por 60-130 vezes. Respectivamente, 1H NMR de experimentos de velocidade de sedimentação, carreados por seus ligados e não ligados formada na ausência e presença dos efetores revelou que semihemoglobinas sempre guardam como um único heme carreador de dímeros. Cinética de recombinação do foto lisado CO derivados mostrou que efetores interagem com suas formas ligadas medidas do Fe+His mostram que semihemoglobinas sofrem uma larga conformação ligante e ambas livres de ligante e derivados de ligante respondem a presença de efetores. Contradições do Monod-Wyman- Changeaux Perutz alostérico modelo desde 1) A modulaçào ligante de afinidade não é atingida em semihemoglobinas pela formação de diminuiçào de afinidade conformacional de efeito quaternário mas por interação direta com efetores, 2. Efetores interagem significativamente com formas ligadas de alta afinidade com semihemoglobinas e 3. modulação com o ligante e a cooperatividade não são necessariamente ligadas mas no entanto podem ser separadas em 2 fenômenos distintos que podem ser isolados. (Antonio Tsunesshige, Kengi Kanaori, Uri Samuni, David Danstker, Joel M. Friedman, Saburo Neya, Laura Giangiacomo e Takashi Yonetani). Por exemplo a alpha nitrosyl hemoglobina, alpha(Fe-NO)2 beta (Fe)2, que é frequentemente observado sobre reação de deoxihemoglobina é relativamente estável sobre condições aeróbicas e leva a ligação reversível de O2 nos sítios de heme nas subunidades beta. Sua ligação ao o2 é acoplada a transição estrutural e funcional entre T (diminuindo o extremo de afinidade) e aumentando o estágio de afinidade. Tal transição é ligada a clivagem reversível do heme proximal. Ligações His na subunidade alfa e NO, é sensível a efetores alostéricos, como prótons, como se exibisse um efeito Bohr. O Total efeito Bohr da alfa nitrosil hemoglobina é comparável a hemoglobina normal, apesar do fato de o efeito de oxigenação envolver 2 passos de ligação. Toda esta evidência estrutural e funcional foi confirmada examinando a reatividade do grupo sulfidril do cysbeta 93 toward 4,4 dipyridil disulfeto de várias alfa nitrosyl hemoglobinas derivadas de amplo espectro de pH, como sonda para estrutura quaternária. Apesar de ter capacidade carreadora de O2 com características aumentadas pode devolver O2 aos tecidos efetivamente mesmo que nenhum NO tenha sido seqüestrado nos sítios heme de subunidades alfa. Concluiu-se que no NO ligado ao heme na subunidade alfa da hemoglobina age como efetor alostérico negativo da Hb e pode ter papel no transporte de O2/CO2 no sangue sob condições fisiológicas.( Tsuneshige A, Yonetani T.,2009)
Sangue do vertebrado é essencial para o crescimento e a reprodução do arthrópode hematófago. Alto índice de predação. Parasitismo. A formação do pigmento da malaria ou hemozoína é a maior rota da detoxificação de heme no parasita da malária Plasmodium falciparum como outras espécies de organismos hematófagos, incluindo outras espécies de plasmodium, vermes helmínticos como o Schistossoma mansoni e insetos como o Rhodnius prolixus. Avanços recentes no entendimento da formação de hemozoína, ambos de novas observações que ela é formada dentro de corpos lipídicos em P. falciparum e S. mansoni e estudos de biomimetização na formação da parte sintética de beta-hematina são revisadas. (Egan T.J,2008)
Muitos organismos alimentadores de sangue, incluindo o parasita da malária detoxifica heme captado pela hemoglobina do hospedeiro pela conversão de uma ferriprotoporfirina IX dimerizada cristalina e insolúvel conhecida como hemozoína. O mecanismo de formação de hemozoína continua sem entendimento, apesar de que lipídeos e proteínas foram sugeridas como catalizadoras de tal formação. Encontrou-se que beta hematina (hemozoína sintética) forma rapidamente sobre condições realistas fisiológicas perto do octanol/água, pentanol/água e interfaces. Simulações de dinâmina molecular mostram que o precursor de dímero de hemozoína forma-se espontâneamente na ausência de ligações de hidrogênio na água, demosntrando que tal substância provavelmente aparenta a interface lipídeo/água in vivo. (Egan T J, ET AL. FEBS LETT 2006, sep 18, 580 (21):5105-10).
Não houve evidências na formação de hemozoína do carrapato boophilus microplus. (comunicação pessoal) . A hemoglobina glicosada é objeto de estudo. O tema central deste resumo é entender o papel entre o elemento magnésio e a hemoglobina. Já foi descrito que em diabetes mellitus existe associação de alteraçÕes do metabolismo de cobre e zinco e magnésio. O objetivo deste estudo foi investigar os níveis plasmáticos destes elementos em pacientes n com diabetes mellitus e em saúde. AssociaçÕes entre hemoglobina glicosada e níveis de metais foi também avaliado. Foram estudados 36 tipos de diabetes mellitus (tipo 1, 11; tipo 2, 25) e 34 saudáveis que tinham idade, gênero, e duração da diabetes. Concentração de plasma de cobre, zinco e Magnésio foram medidas por espectrometria de absorção atômica. Um balanço dos níveis de metais foi observado em ambos os tipos 1 e 1 de diabetes mellitus. Foi encontrado altos níveis de cobre (P<.0001) e cobre/Zn taxa (P<.0001) e níveis baixos de zinco (P<.01) e Mg (P,.0001) em pacientes com diabetes mellitus quando comparadas ao controle. Correlação negativa entre Cobre e zinco (r=-0.626, P<.0001) e cobre/zinco taxa (r=0.777,P<.0001) e inversamente correlacionada com zinco (r=-0.684, P,.001) e Magnésio ( r=-0.646, P< .001). Em conclusão, pacientes com diabetes mellitus têm metabolismo alterado de cobre, zinco, e Magnésio; e isto deve relacionar-se ao aumento de valores de hemoglobina glicosada. Conclui-se que um metabolismo despareado destes elementos devem contribuir a progressão de diabetes mellitus e complicações.
Uma ectofosfatase magnésio dependente presente em tripanossoma rangeli epimastigota mostrou capacidade de hidrolisar o substrato artificial para fosfatases, (p-nitrophenilfosfato) p-NPP. A uma concentração saturável de p-NPP a hidrólise foi estimulada por Mg(2+). A dependência no p-NPP mostrou cinética de Michaelis Menten normal para esta atividade de fosfatase com valores de Vmáx de 8.94 +/- 0.36 nmol pNP . h(-1) .10 (-7) células aparentes de K(m) de 1.04 +/- 0.16 mM. Mg (2+) dependente ectofosfatase. O fosfato inorgâncio, um produto de fosfatases, inibido reversivelmente por 50% da atividade, Acido okadaico e microcistina-LR, fosfoserina específica e inibidores de treonina fosfatase, inibiu significativamente a atividade da Mg(2+) dependente ecto fosfatase. Em adição, tal atividade de fosfatase foi capaz de reconhecer o substrato para esta fosfatase. Formas epimastigotas de t. rangeli exibiram uma curva típica de crescimento, atingindo a fase estacionária entre 5 e 6 dias e a Mg dependente teve atividade decrescente 10X com o crescimento celular progredindo. Assim as células mantiveram sob um meio deprivado de PI (2mMPi) presente Mg(2+) dependente de atividade de ecto fosfatase aproximadamente 3 vezes maior do que o mantido ao meio de (50mM de Pi). (Cosentino-Gomes D et AL, Free Radic Biol Med. 2009 Jul 15;47(2):152-8. Epub 2009 Apr 21)
Esta relação do magnésio no patógeno deve ser elaborada e investigada. Em leishmania o estabelecimento da infecção depende da transformação do promastigota metacíclico em amastigota intracelular obrigatório, e suas subseqüentes sobrevivências no fagolisossomo do macrófago, que tem baixo magnésio. Foi mostrado que duas proteínas majoritárias de leishmania designadas MgT1 e MgT2, são as responsáveis por fazer o papel crítico neste processos, pertencenm ao domínio transmembrana (2-TM-GxN) da familia do transportador de cátion e têm homologia com o transportador de magnésio majoritário bacteriano o CorA. No entanto ambos são presentes no retículo endoplasmático através do ciclo de vida do parasita, MgT1 é mais altamente expresso em parasitas metacíclicos, enquanto MgT2 é enriquecido no estágio imaturo procíclico. As duas proteínas, então preditas para serem estruturalmente similares, têm características que sugerem diferentes mecanismos regulatórios. As duas proteínas podem também ser funcionalmente distintas, já que somente MgT1 complementa E.coli Delta CorA mutante. Em adição, a deleção de um alelo mgt1 de Leishmania major leva à virulência elevada, enquanto a deleção de um alelo mgt2 resultou em um menor crescimento e perda total da virulência in vitro e in vivo. Tal perda de virulência deve ser devido a uma trasnformação despareada de parasitas em amastigotas. A deleção de ambos alelos mgt1 no hemizigótico mgt2 no parasita nocauteado reverteu o defeito de crescimento e parcialmente restaurou a virulência. Tal informação indica que os transportadores de magnésio têm papel crítico em crescimento, desenvolvimento e virulência do parasita.
O magnésio é essencial para todas as formas de vida. É cofator de muitas enzimas e têm papel em muitos processos biológicos. A aquisição de magnésio Mg(2+) é crucial para a sobrevivência da célula. O melhor transportador de magnésio caracterizado pertence a família de 2-TM-GxN trnsportador. O nome indica o domínio transmembrana C-terminal e um motivo GxN conservado presente em todos os membros desta família de final C terminal de TM1. Em muitos membros da família, tal motivo conservado é geralmente YGMNF. O prototípico membro desta família é CorA. Outro membro caracterizado detsa família inclui Mrs2p, Alr,Mnr, AtMGT e ZnTB. CorA é amplamente distribuído através do mundo procariótico. É o sistema de uptake primário de Mg(2+) na maioria da bactéria e arquea. Um homólogo o Mrs2p, é um canal mitocondrial eucariótico de Mg(2+). O Mrs2p relacionado ao AtMGT transportador é encontrado em plantas e outros eu cariotos.Alr1p e Mnr são transportadores de Mg(2+) encontrados na membrana plasmática de fungos. ZntB é um membro bacteriano do 2-TM-GxN mas media o efluxo de Zn(2+) ao invés do influxo de Mg(2+). A estrutura recente da estrutura cristalizada da CorA de bactéria mostra que a estrutura desta família é diferente de qualquer outra classe de transportador ou canal atualmente conhecido. (Papp-Wallace KM et al. Mol Membr Biol 2007 Sep-Dec;24(5-6):351-6)
No tripanossoma brucei brucei um agente etiológico de tripanossomíase. O vetor procíclico reside no intestitno da mosca tstse, que se alimenta de sangue. A digestão da hemoglobina ocorre resultando em heme livre. No presente estudo mostoru-se que No presente estudo mostrou-se que a magnésio dependente ectonucleosidica trifosfato difosfohidrolase (E-NTPDase) com atividade no t. brucei brucei é inibida por elemento ferro e heme. A inibição desta enzima pelo ferro, e não pelo heme, foi prevendida pela pré-incubação de células com catalase. No entanto, antioxidantes que permeiam as células, como a PEG catalase e N acetil cisteína preveniu inibição desta enxima pelo heme. O elemento ferro fi capaz de induzir um aumento na peroxidação lipídica, enquanto o heme não foi. Então, ambos, o ferro e o heme podem inibir atividade de E-NTPDase de t.brucei brucei com significado na formação de espécies reativas de oxigênio, mas aparentemente agindo sobre mecanismos distintos. (Leite MS et AL, Exp parasitol. 2009 feb;121 (2):137-43)
A estrutura eletrônica do heme no estado redox foi estudada, usando teoria da densidade funcional com um modelo . Foi encontrado que a configuração mais estável dos elétrons d do íon ferro são determinadas por interações orbitais do íon ferro com orbitais PI do anel profirínico e os resíduos his. A reação redox do íon ferro influencia a densidade do grupo formil através da conjugação p do anel porfirínico. Em adição, encontrou-se que a transferência do íon ferro ao grupo propionato do heme é uma mudança redox ao invés da perda da conjugação PI. Foi elucidado que a troca de propagação originada do heme uma estrutura que por si só se origina da mudança delocalizada do heme propionato via conjugação PI do anel profirínico e o orbital sigma da ligação C—C do grupo propionato. O efeito eletrostático das proteínas ao redor aumentam as mudanças transferidas pelo íon ferro ao grupo propionato. Estes resultados indicam que o grupo heme propionato servem de mediadores eletrônicos em transferência eletrônica assim como os ancoradores eletrostáticos, e que proteínas ao redor do sítio ativo reforçam as habilidades dos cofatores. (Takano Y , Nakamura H. J.Comput Chem 2009 jul 30)
O metabolismo do heme consiste de 1.1. Os hemoproteídos que são heteroproteídos cujo grupo prostético é o heme, uma porfirina contendo Fe2+. São exemplos de hemoproteídos a hemoglobina, a mioglobina, os citocromos da cadeia respiratória, o citocromo P450, a catálase, a peroxídase e a pirrólase do triptofano. 2. O heme pode ser descrito como sendo formado por protoporfirina III, um composto corado e fluorescente que contém “pontes” metenilo (não metileno como nos porfirinogénios precursores que são incolores e não fluorescentes) unindo 4 anéis pirrólicos (4C,1N), e Fe2+. As cadeias laterais da protoporfirina III podem ser descritas
pela seguinte sequência: metil, vinil, metil, vinil, metil, propiónico, propiónico, metil. 3. O heme é sintetizado na maioria das células do organismo, nomeadamente nas células da medula óssea precursoras dos eritrócitos e nos hepatócitos. No processo de síntese do heme o primeiro passo, que é também o limitante da velocidade do processo, é catalisado pela síntase do ácido δ-aminolevulínico (ALA) (succinil-CoA + glicina → ALA + CoA + CO2). O heme inibe a síntese desta enzima. 4. Na via metabólica de síntese do heme duas moléculas de ALA originam, por ação catalítica da desidrátase do ALA (2 ALA → 2 H2O + porfobilinogénio), o
porfobilinogénio que contém um anel pirrol com duas cadeias laterais distintas (ácidos acético e propiónico). 5. Por acção sequencial de duas enzimas distintas (a síntase do uroporfirinogénio I e a cosíntase do uroporfirinogénio III) forma-se o uroporfirinogénio III que contém 4 anéis
pirrol (4 porfobilinogénio → uroporfirinogénio III + 4 NH3). No uroporfirinogénio III as
cadeias laterais são os ácidos acético e propiónico que ocorrem por esta ordem: acético,
propiónico, acético, propiónico, acético, propiónico, propiónico, acético. Ao contrário do
que acontece no uroporfirinogénio I as cadeias laterais do anel pirrol IV do uroporfirinogénio III estão invertidas. 6. Sucessivamente forma-se o coproporfirinogénio III (descarboxílase do
uroporfirinogénio III que catalisa a descarboxilação das quatro cadeias laterais acetato a
metilo; uroporfirinogénio III → coproporfirinogénio III + 4 CO2), o protoporfirinogénio
III (oxídase do coproporfirinogénio III que catalisa a descarboxilação e oxidação dos propionatos dos anéis I e II a vinilos; coproporfirinogénio III + O2 → protoporfirinogénio
III + 2 CO2 + 2 H2O), a protoporfirina III (oxídase do protoporfirinogénio III que catalisa a oxidação das pontes metileno a metenilo; protoporfirinogénio III + 3O2 → protoporfirina III + 3 H2O2) e finalmente o heme, pela incorporação de Fe2+ na protoporfirina III (síntase do heme; protoporfirina III + Fe2+ → heme). 7. Algumas enzimas da via metabólica da síntese do heme são citosólicas (desidrátase do ALA, síntase do uroporfirinogénio I, cosíntase do uroporfirinogénio III e descarboxilase do uroporfirinogénio). Contudo, a primeira (síntase do ALA) e as últimas 3 (oxídase do coproporfirinogénio, oxídase do protoporfirinogénio III e síntase do heme) são mitocôndricas. Significa isto que existem na membrana da mitocôndria transportadores para o ALA (que sai) e para o coproporfirinogénio (que entra). 8. O catabolismo do heme tem lugar principalmente em células macrofágicas do baço, fígado e medula óssea e inicia-se com a acção catalítica do sistema microssomático oxigénase do heme; este sistema catalisa a rotura entre os anéis pirrólicos I e II do heme formando-se biliverdina (heme + 3 O2 + 3 NADPH → biliverdina + CO + 3 NADP+ + 3 H2O + Fe3+). A biliverdina é, por sua vez, reduzida a bilirrubina; esta reacção é dependente do NADPH e é catalisada pela redútase da biliverdina (biliverdina + NADPH → bilirrubina + NADP+). A bilirrubina formada nesta fase do processo diz-se não conjugada, é lipossolúvel, viaja no sangue ligada à albumina e, por este motivo, não passa para a urina. 9. A bilirrubina não conjugada entra para os hepatócitos por difusão facilitada e reage com o ácido glicurónico numa reacção catalisada pela transférase do ácido glicurónico formando-se diglicuronil-bilirrubina, a bilirrubina conjugada, que é hidrossolúvel. O doador do ácido glicurónico à bilirrubina é o UDP de ácido glicurónico (2 UDP-glicurónico + bilirrubina → 2 UDP + diglicuronil-bilirrubina). Excretada para a árvore biliar por mecanismos de transporte activo, a bilirrubina conjugada sofre a acção de bactérias
intestinais dando origem ao urobilinogénio que pode ser reabsorvido e de novo excretado
na bile (ciclo entero-hepático do urobilinogénio). O urobilinogénio pode, em contacto com oxigénio, ser oxidado a urobilina (ou ao composto similar estercobilina) que tem cor castanha corando as fezes e sendo também parcialmente responsável pela cor normal da urina. 10. A ictrícia é um sinal clínico que consiste na coloração amarelada da pele, mucosas e esclerótica do olho causada por aumento da bilirrubina. Pode ser causada por (1) aumento da sua síntese (ou seja, aumento do catabolismo do heme como acontece, por exemplo, na icterícia fisiológica do recém nascido), (2) diminuição da velocidade de conjugação ou (3) alterações no processo de excreção quer de origem meramente mecânica (como, por exemplo, uma obstrução no canal colédoco) ou quer por lesão do hepatócito (como, por exemplo, na hepatite vírica). Nos dois primeiros casos aumenta no plasma a bilirrubina não conjugada (também chamada indirecta); no último está aumentada no plasma sobretudo a bilirrubina conjugada (também chamada directa) que é filtrada no glomérulo e aparece na urina, corando-a de cor de “vinho do Porto”. A incapacidade de excretar bilirrubina na bile implica a não formação de urobilina e, consequentemente, a formação de fezes de cor clara.


Primeiramente o alvo da toxicidade do chumbo é a síntese de enzimas heme. Chumbo é uma toxina ambiental que é capaz de causar inúmeras patologias agudas, circulatórias, neurológicas, hematológicas e gastrointestinal, reprodutivas e imunológicas. O mecanismo que o chumbo induz a toxicidade não é perfeitamente entendido. (Nemsadze et AL., Georgian Med News 2009 Jul-Aug (172-173)

Protoprofirina, um metabólito intermediário da biosíntese tetrapirrólica, é metabolizada pela Mg quelatase e ferroquelatase e é direcionada para dentro do braço do Mg na síntese de clorofila e no braço do ferro na síntese de protoheme, respectivamente. A Regulação da atividade da enzima no início deste ponto assegura acurada partição da protoporfirina, mas ainda não é totalmente entendida. A Mg protoporfirina metiltransferase (MgPMT) foi estudada. Tal enzima aceita a protoporfirina Mg da Mg quelatase e catalisa a transferência de um grupo metil ao grupo carboxil do C13 propionato. Baixa atividade de MgPMT está correlacionada com redução da atividade da Mg quelatase, mas com aumento da ferro quelatase. A alta atividade de MgPMT gera perfil invertido de atividade: alta atividade de Mg quelatase, mas reduz atividade de ferroquelatase, indicando uma influencia direta de MgPMT na combinação com a Mg quelatase na distribuição de protoporfirina dentro da via. Isto em tabaco.
A idéia do seguinte projeto é avaliar a taxa de viabilidade entre as células que captam o ferro do carrapato e uni-las em co-cultura com o repressor transcricional dependente de ferro thermocuccus gammatolerans para avaliar tal situação.

Iron dependent transcription repressor [Thermococcus gammatolerans EJ3]
CommentFeaturesSequence
LOCUS YP_002958838 141 aa linear BCT 18-JUN-2009
DEFINITION Iron dependent transcription repressor [Thermococcus gammatolerans
EJ3].
ACCESSION YP_002958838
VERSION YP_002958838.1 GI:240102529
DBLINK Project:33671
DBSOURCE REFSEQ: accession NC_012804.1
KEYWORDS .
SOURCE Thermococcus gammatolerans EJ3
ORGANISM Thermococcus gammatolerans EJ3
Archaea; Euryarchaeota; Thermococci; Thermococcales;
Thermococcaceae; Thermococcus.
REFERENCE 1 (residues 1 to 141)
AUTHORS Zivanovic,Y., Armengaud,J., Lagorce,A., Leplat,C., Guerin,P.,
Dutertre,M., Anthouard,V., Forterre,P., Winker,P. and
Confalonieri,F.
TITLE Genome analysis and genome-scale proteomics of Thermococcus
gammatolerans, the most radioresistant organism known amongst the
Archaea
JOURNAL Genome Biol. (2009) In press
REFERENCE 2 (residues 1 to 141)
CONSRTM NCBI Genome Project
TITLE Direct Submission
JOURNAL Submitted (15-JUN-2009) National Center for Biotechnology
Information, NIH, Bethesda, MD 20894, USA
REFERENCE 3 (residues 1 to 141)
AUTHORS Zivanovic,Y., Armengaud,J., Lagorce,A., Leplat,C., Guerin,P.,
Dutertre,M., Anthouard,V., Forterre,P., Winker,P. and
Confalonieri,F.
TITLE Direct Submission
JOURNAL Submitted (22-JAN-2009) Institut de Genetique et Microbiologie,
Universite Paris XI / UMR8621 CNRS, Universite Paris-Sud, Centre
d'Orsay', Orsay 91405, France
COMMENT PROVISIONAL REFSEQ: This record has not yet been subject to final
NCBI review. The reference sequence was derived from ACS32974.
Source DNA and shotgun clones available from Y. Zivanovic, LGA/IGM,
Universite Paris-Sud, Orsay, France
(yvan.zivanovic@igmors.u-psud.fr.)
Bacteria available as above and from DSMZ under #15229.
Method: conceptual translation.
FEATURES Location/Qualifiers
source 1..141
/organism="Thermococcus gammatolerans EJ3"
/strain="EJ3; DSM 15229"
/culture_collection="DSMZ:15229"
/db_xref="taxon:593117"
Protein 1..141
/product="Iron dependent transcription repressor"
/calculated_mol_wt=16695
Region <19..58
/region_name="HTH_ARSR"
/note="Arsenical Resistance Operon Repressor and similar
prokaryotic, metal regulated homodimeric repressors. ARSR
subfamily of helix-turn-helix bacterial transcription
regulatory proteins (winged helix topology). Includes
several proteins that appear to...; cl00088"
/db_xref="CDD:140427"
Region 25..118
/region_name="HTH_DTXR"
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/region_name="Fe_dep_repr_C"
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dimerisation domain; pfam02742"
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CDS 1..141
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diphteria tox regulatory element; iron dependent
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transcriptional regulator [Transcription]"
/inference="protein motif:COG:COG1321 Mn-dependent
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description InterPro:IPR011991 Winged helix repressor
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Molecular Function:iron ion binding (GO:0005506),
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InterPro:IPR001367 Iron dependent repressor GO:Molecular
Function:transcription factor activity (GO:0003700),
Molecular Function:iron ion binding (GO:0005506),
Biological Process:regulation of transcription,
DNA-dependent (GO:0006355)"
/inference="protein motif:HMMSmart:SM00529 no description
InterPro:IPR001367 Iron dependent repressor GO:Molecular
Function:transcription factor activity (GO:0003700),
Molecular Function:iron ion binding (GO:0005506),
Biological Process:regulation of transcription,
DNA-dependent (GO:0006355)"
/inference="protein motif:ProfileScan:PS50944 HTH_DTXR
InterPro:IPR001367 Iron dependent repressor GO:Molecular
Function:transcription factor activity (GO:0003700),
Molecular Function:iron ion binding (GO:0005506),
Biological Process:regulation of transcription,
DNA-dependent (GO:0006355)"
/inference="protein motif:superfamily:SSF46785 'Winged
helix' DNA-binding domain"
/inference="protein motif:superfamily:SSF47979
Iron-dependent represor protein, dimerization domain
InterPro:IPR001367 Iron dependent repressor GO:Molecular
Function:transcription factor activity (GO:0003700),
Molecular Function:iron ion binding (GO:0005506),
Biological Process:regulation of transcription,
DNA-dependent (GO:0006355)"
/note="Contains HTH_DTXR domain"
/transl_table=11
/db_xref="GeneID:7987340"
ORIGIN
1 mqvskreeey letmyllyks kgiirvkdia krmnvkppsv idalkklssk glveyekydr
61 illteegrki aertyakhrf lteffveilg ippeiaeeda cqfehyvhee tvrrmkefak
121 fireqcpyai kqfvkeklee g
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